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英國學者設計全新微蛋白結構
國際學術權威刊物自然出版集團旗下子刊《Nature Chemical Biology》雜志在線發(fā)表了英國布里斯托大學Derek N Woolfson研究員和Emily G Baker研究員的一篇研究論文，論文報道研究組設計出一種比天然蛋白小很多的微蛋白，借此可以對蛋白質(zhì)形成折疊結構并保持穩(wěn)定的分子作用力“一探究竟”，為設計生物醫(yī)藥所需的微小蛋白和微小分子等基本結構開辟了全新路徑。

天然蛋白質(zhì)具有一系列至關重要的生物功能，比如幫助植物將光能轉(zhuǎn)換成糖分，幫助人類將氧氣從肺部運往肌肉，幫助糖類與氧氣結合以提供肌肉正常活動所需的能量等。為執(zhí)行這些任務，蛋白質(zhì)必須折疊成特定的3D結構，即氨基酸按照一定序列形成肽鏈，再將肽鏈中疏水性殘基包裹進分子內(nèi)部，折疊成具有活性的3D結構。但經(jīng)過數(shù)十年的努力，科學家們?nèi)詻]有詳細理解蛋白質(zhì)折疊的過程，以及蛋白質(zhì)結構如此穩(wěn)定的背后機制。

現(xiàn)在，布里斯托團隊的研究有望解決這一難題。他們讓兩種蛋白質(zhì)結構——α螺旋和聚脯氨酸Ⅱ螺旋結合，形成“PPα”微蛋白。接著，他們將這一微蛋白進行“拆解”發(fā)現(xiàn)，兩種螺旋結構相互纏繞后，其內(nèi)氨基酸能通過“紐扣作用”緊密結合在一起。

研究團隊用非天然氨基酸取代“PPα”內(nèi)部分氨基酸后還發(fā)現(xiàn)，除了疏水性作用外，微蛋白保持結構穩(wěn)定還與CH-π作用息息相關，即一種螺旋的CH基團與另一種螺旋內(nèi)的芳環(huán)基團之間存在相互作用。他們也在數(shù)千種天然蛋白質(zhì)結構中發(fā)現(xiàn)了這種CH-π作用，這意味著，CH-π作用為開發(fā)新藥提供了新的潛在靶點。

Emily G Baker博士認為，他們的新研究不僅對蛋白質(zhì)折疊和穩(wěn)定的基礎性研究意義重大，還能指導科學家設計改造出全新的蛋白質(zhì)和**分子，為生物技術和生物醫(yī)藥應用開辟****的研究路徑。

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